Esta é uma visão de trabalho sobre Peptídeo, para quem quer mais que um parágrafo e menos que um manual.
Atualizado em 2025-08-12. Números e descrições seguem a literatura publicada, não o material promocional.
== História == Antes do surgimento do ELISA, os testes de imunodetecção utilizavam marcadores radioativos. Esses marcadores indicavam a presença do antígeno ou do anticorpo procurado na amostra. A técnica da radioimunodetecção foi desenvolvida pelos médicos Rosalyn Sussman Yalow e Solomon Berson, rendendo a Rosalyn um Prêmio Nobel. Todavia, por utilizar marcadores radioativos, a técnica apresentava sérios riscos para a saúde dos pacientes. Dessa forma, iniciou-se pesquisas a fim de desenvolver técnicas que utilizavam marcadores não radioativos, início do desenvolvimento do ELISA. A técnica desenvolvida baseava-se no princípio de que, quando uma enzima reage com o substrato específico há uma mudança na coloração. Essa mudança de coloração passou a ser usada, então, como um método alternativo de marcador. O processo de ligação entre enzima e substrato foi inicialmente divulgado por dois cientistas de forma independente: Stratis Avrameas e G. B. Pierce. Além disso, como o processo requer a lavagem para realizar a detecção, um método de fixação foi desenvolvido, em 1966, por Wide e Jerker Porath. Finalmente, em 1971 Peter Perlmann e Eva Engvall da Universidade de Estocolmo publicaram toda a síntese desses conhecimentos, consolidando a técnica do ELISA O desenvolvimento dessa técnica é de grande importância clínica por apresentar um bom custo e benefício e ser muito utilizado para a detecção de doenças virais, principalmente aos casos de detecção do vírus HIV.
Fontes: pt.wikipedia.org
== Princípio == O ELISA se baseia em fixar compostos nos poços e então lavar para remover outros compostos que não tiveram a especificidade para se fixarem no poço. O método utilizado para realizar o teste baseia-se na interação antígeno-anticorpo. Geralmente, o ELISA é realizado em placas com 96 poços, onde são ligados antígenos, diretamente, ou indiretamente, por meio de um anticorpo já selecionado e ligado ao poço. É essa ligação e imobilização dos reagente que permite que o ELISA fique mais fácil de se realizar. O fato de imobilizar os reagentes na placa torna fácil separar os materiais que foram fixados e os que não foram durante o teste. E essa possibilidade de lavar materiais é o que torna o ELISA uma ferramenta poderosa de medição de um composto específico com uma preparação básica.
Fontes: pt.wikipedia.org
Depois de fixar o antígeno, é necessário ligar um marcador acoplado a anticorpo, para detectar posteriormente a presença do antígeno esperado. Esse marcador pode ser fluorescente ou pode ser uma enzima que catalize uma reação que produza um produto mensurável. E essa ligação se dá por anticorpos específicos ao antígeno, por isso a precisão do teste. O marcador de detecção pode ser ligado diretamente ao anticorpo primário ou introduzido por meio de um anticorpo secundário que reconhece o anticorpo primário. As enzimas de detecção mais utilizadas são peroxidases e fosfatases. Outras enzimas, como β-galactosidases, acetilcolinesterases e catalases podem ser usadas também, mas tem um número reduzido de substratos, por isso seu uso é menos difundido. A escolha de qual marcador utilizar depende da sensibilidade necessária do teste e dos equipamentos de detecção disponíveis (espectrofotômetro, luminímetro, fluorímetro).
Fontes: pt.wikipedia.org
== Tipos de teste == O ELISA pode ser feito com inúmeras modificações do procedimento básico. O passo crucial, fixar o antígeno, pode ser realizado por adsorção direta ou indireta por meio de um anticorpo de captura. O antígeno pode ser detectado, também, diretamente, pelo anticorpo primário, ou indiretamente, pelo anticorpo secundário. Entretanto, é necessário compreender o procedimento básico: independente do tipo de ELISA, o antígeno vai ser marcado por um anticorpo conjugado a uma enzima. Após a lavagem para a retirada dos anticorpos que não se ligaram a nenhum antígeno, é adicionado ao meio de análise um substrato com a capacidade de reagir com a enzima que foi acoplada ao anticorpo. Esse substrato, por sua vez, é cromogênico, e após a reação, muda sua cor. Assim, quando há a presença do antígeno em análise, os equipamentos de detecção percebem e quantificam a mudança de cor observada, cuja intensidade se refere a concentração de substrato que reagiu com a enzima, atestando maior ou menor concentração do antígeno.
Fontes: pt.wikipedia.org
Peptídeo é resumido aqui a partir de literatura pública: definição, contexto e pontos recorrentes na prática. Informação geral, não aconselhamento médico.
A pesquisa sobre Peptídeo apoia-se sobretudo em estudos de laboratório e modelos animais; dados clínicos variam conforme a substância.
Pureza e análise (HPLC, espectrometria de massa), reconstituição correta e armazenamento adequado são decisivos.%!(EXTRA string=Peptídeo)
Nem todos os mecanismos estão demonstrados e um estudo isolado não é evidência global. As questões abertas são sinalizadas.%!(EXTRA string=Peptídeo)